Flavin mononukleotid

Flavin mononukleotid
Drugi nazivi FMN
Identifikacija
CAS registarski broj 146-17-8 DaY
PubChem[1][2] 643976
ChemSpider[3] 559060 DaY
UNII 7N464URE7E DaY
MeSH Flavin+mononucleotide
ChEBI 17621
ChEMBL[4] CHEMBL1201794 DaY
Jmol-3D slike Slika 1
SMILES

Cc1cc2c(cc1C)n(c-3nc(=O)[nH]c(=O)c3n2)C[C@@H]([C@@H]([C@@H](COP(=O)(O)O)O)O)O

InChI

InChI=1S/C17H21N4O9P/c1-7-3-9-10(4-8(7)2)21(15-13(18-9)16(25)20-17(26)19-15)5-11(22)14(24)12(23)6-30-31(27,28)29/h3-4,11-12,14,22-24H,5-6H2,1-2H3,(H,20,25,26)(H2,27,28,29)/t11-,12+,14-/m0/s1 DaY
Kod: FVTCRASFADXXNN-SCRDCRAPSA-N DaY

InChI=1/C17H21N4O9P/c1-7-3-9-10(4-8(7)2)21(15-13(18-9)16(25)20-17(26)19-15)5-11(22)14(24)12(23)6-30-31(27,28)29/h3-4,11-12,14,22-24H,5-6H2,1-2H3,(H,20,25,26)(H2,27,28,29)/t11-,12+,14-/m0/s1
Kod: FVTCRASFADXXNN-SCRDCRAPBE

Svojstva
Molekulska formula C17H21N4O9P
Molarna masa 456,344 g/mol

 DaY (šta je ovo?)   (verifikuj)

Ukoliko nije drugačije napomenuto, podaci se odnose na standardno stanje (25 °C, 100 kPa) materijala

Infobox references

Flavin mononukleotid (FMN, riboflavin-5′-fosfat) je biomolekul koji se formira iz riboflavina (vitamina B2) enzimom riboflavin kinaza i funkcioniše kao prostetska grupa raznih oksidoreduktaza među kojima je NADH dehidrogenaza, kao i kofaktor bioloških foto receptora plavog-svetla. Tokom katalitičkog ciklusa, reverzibilna interkonversija oksidizovanih (FMN), semihinonskih (FMNH•) i redukovanih (FMNH2) formi se odvija u raznim oksidoreduktazama. FMN je jači oksidicioni agens nego NAD i posebno je koristan zato što učestvuje u jedno- i dvo-elektronskim transferima.[5] U njegovoj ulozi foto receptora plavog svetla, (oksidovani) FMN se izdvaja od konvencionalnih foto receptora po tome što je signalno stanje a ne E/Z izomerizacija.[6]

Vidi još

Literatura

  • Nicholas C. Price, Lewis Stevens (1999). Fundamentals of Enzymology: The Cell and Molecular Biology of Catalytic Proteins (Third izd.). USA: Oxford University Press. ISBN 019850229X. 
  • Eric J. Toone (2006). Advances in Enzymology and Related Areas of Molecular Biology, Protein Evolution (Volume 75 izd.). Wiley-Interscience. ISBN 0471205036. 
  • Branden C, Tooze J.. Introduction to Protein Structure. New York, NY: Garland Publishing. ISBN: 0-8153-2305-0. 
  • Irwin H. Segel. Enzyme Kinetics: Behavior and Analysis of Rapid Equilibrium and Steady-State Enzyme Systems (Book 44 izd.). Wiley Classics Library. ISBN 0471303097. 
  • William P. Jencks (1987). Catalysis in Chemistry and Enzymology. Dover Publications. ISBN 0486654605. 
  1. ↑ Li Q, Cheng T, Wang Y, Bryant SH (2010). „PubChem as a public resource for drug discovery.”. Drug Discov Today 15 (23-24): 1052-7. DOI:10.1016/j.drudis.2010.10.003. PMID 20970519.  edit
  2. ↑ Evan E. Bolton, Yanli Wang, Paul A. Thiessen, Stephen H. Bryant (2008). „Chapter 12 PubChem: Integrated Platform of Small Molecules and Biological Activities”. Annual Reports in Computational Chemistry 4: 217-241. DOI:10.1016/S1574-1400(08)00012-1. 
  3. ↑ Hettne KM, Williams AJ, van Mulligen EM, Kleinjans J, Tkachenko V, Kors JA. (2010). „Automatic vs. manual curation of a multi-source chemical dictionary: the impact on text mining”. J Cheminform 2 (1): 3. DOI:10.1186/1758-2946-2-3. PMID 20331846.  edit
  4. ↑ Gaulton A, Bellis LJ, Bento AP, Chambers J, Davies M, Hersey A, Light Y, McGlinchey S, Michalovich D, Al-Lazikani B, Overington JP. (2012). „ChEMBL: a large-scale bioactivity database for drug discovery”. Nucleic Acids Res 40 (Database issue): D1100-7. DOI:10.1093/nar/gkr777. PMID 21948594.  edit
  5. ↑ Donald Voet, Judith G. Voet (2005). Biochemistry (3 izd.). Wiley. ISBN 978-0-471-19350-0. 
  6. ↑ Z. Cao, V. Buttani, A. Losi and W. Gärtner (2008). „A Blue Light Inducible Two-Component Signal Transduction System in the Plant Pathogen Pseudomonas syringae pv. tomato”. Biophysical Journal 94 (3): 897-905. DOI:10.1529/biophysj.107.108977. 

Spoljašnje veze

Portal Hemija
  • FMN
  • p
  • r
  • u
Enzimski kofaktori
Aktivne forme
TPP / ThDP (B1) • FMN, FAD (B2) • NAD+, NADH, NADP+, NADPH (B3) • Koenzim A (B5) • PLP / P5P (B6) • Biotin (B7) • THFA / H4FA, DHFA / H2FA, MTHF (B9) • AdoCbl, MeCbl (B12) • Askorbinska kiselina (C) • Filohinon (K1), Menahinon (K2) • Koenzim F420
ne-vitaminski
ATP • CTP • SAMe • PAPS • GSH • Koenzim B • Kofaktor F430 • Koenzim M • Koenzim Q • Hem (A, B, C, O) • Lipoinska kiselina • Metanofuran • Molibdopterin/Molibdenski kofaktor • PQQ • THB / BH4 • THMPT / H4MPT
Ca2+ • Cu2+ • Fe2+, Fe3+ • Mg2+ • Mn2+ • Mo • Ni2+ • Se • Zn2+
Bazne forme
vitamini: vidi vitamini

M: NUT

cof, enz, met

noco, nuvi, pmr/epon

lek (A8/11/12)

  • p
  • r
  • u
Teme
Tipovi
EC1 Oksidoreduktaze/spisak  • EC2 Transferaze/spisak  • EC3 Hidrolaze/spisak  • EC4 Lijaze/spisak  • EC5 Izomeraze/spisak  • EC6 Ligaze/spisak
B enzm: 1.1/2/3/4/5/6/7/8/10/11/13/14/15-18, 2.1/2/3/4/5/6/7/8, 2.7.10, 2.7.11-12, 3.1/2/3/4/5/6/7, 3.1.3.48, 3.4.21/22/23/24, 4.1/2/3/4/5/6, 5.1/2/3/4/99, 6.1-3/4/5-6