Angiotenzin

edit

Angiotenzin (inhibitor seprin peptidaze, klasa A, član 8)

Modeli angiotenzina I (levo) i II (desno) iz PDB 1N9U i PDB 1N9V.

Identifikatori

Simboli

AGT; ANHU; SERPINA8

Vanjski ID

OMIM: 106150 MGI: 87963 HomoloGene: 14 GeneCards: AGT Gene

Ontologija gena
Molekulska funkcija	• aktivnost inhibitora serinskog tipa endopeptidaze • hormonska aktivnost • vezivanje tipa 1 angiotenzinskog receptora • vezivanje tipa 2 angiotenzinskog receptora
Ćelijska komponenta	• ekstracelularni region • ekstracelularni prostor • rastvorna frakcija
Biološki proces	• ruptura folikula jajnika • razvoj krvnih sudova • grananje ureteralnog pupoljka • razvoj bubrega • angiotenzin posredovana vazokonstrikcija tokom regulacije krvnog pritiska • renalni respons na protok krvi tokom reninsko-angiotenzinske regulacije krvnog pritiska • reninsko-angiotenzinska regulacija produkcije aldosterona • angiotenzinom posredovana regulacija renalnog izlaza • moždani reninsko-angiotenzinski sistem • adhezija ćelijskog matriksa • prenos signala vezan za receptore ćelijske površine • interćelijska signalizacija • trudnoća • uspostavljanje krvno-nervne barijere • regulacija krvnog pritiska • negativna regulacija ćelijske proliferacije • respons na hladnoću • organizacija ekstracelularnog matriksa i biogeneza • peristaltika • pozitivna regulacija veličine tela • hormonski metabolički proces • napijanje • pozitivna regulacija MAPKKK kaskade • negativna regulacija neuronske kaskade • pozitivna regulacija procesa biosinteze masnih kiselina • pozitivna regulacija veličine organa • aktivacija astrocita • proliferacija ćelija glatkih mišića • diferencijacija ćelija glatkih mišića

Pregled RNK izražavanja

podaci

Ortolozi

Vrsta

Čovek

Miš

Entrez

183

11606

Ensembl

ENSG00000135744

ENSMUSG00000031980

UniProt

P01019

Q3UTR7

Ref. Sekv. (iRNK)

NM_000029

NM_007428

Ref. Sekv. (protein)

NP_000020

NP_031454

Lokacija (UCSC)

Chr 1:
228.9 - 228.92 Mb

Chr 8:
127.44 - 127.46 Mb

PubMed pretraga

[1]

[2]

Angiotenzin je protein koji se pod uticajem enzima renina daje angiotenzin I, čije se proteinsko tijelo sastoji od 10 aminokiselina.^[1]

Angiotenzin se proizvodi u jetri, a cirkuliše u krvnoj plazmi čovjeka. On je bitan faktor kod regulacije krvnog pritiska, jer je direktni činilac sistema renin-angiotenzin-aldosteron (RAAS).^[2]

Kod čovjeka, angiotenzin se sastoji iz 485 aminokiselina. NJegov gen leži na dugom kraku hromozoma 1.

Reference

↑ Donald Voet, Judith G. Voet (2005). Biochemistry (3 izd.). Wiley. ISBN 978-0-471-19350-0.
↑ Bruce Alberts, Alexander Johnson, Julian Lewis, Martin Raff, Keith Roberts, Peter Walter (2002). Molecular Biology of the Cell. New York: Garlard Science. ISBN 0-8153-3218-1.

Literatura

de Gasparo M, Catt KJ, Inagami T, "et al." (2000). „International union of pharmacology. XXIII. The angiotensin II receptors”. Parmacol Rev. 52 (3): 415-472. PMID 10977869.
Brenner & Rector's The Kidney, 7th ed., Saunders, 2004.
Mosby's Medical Dictionary, 3rd Ed., CV Mosby Company, 1990.
Review of Medical Physiology, 20th Ed., William F. Ganong, McGraw-Hill, 2001.
Clinical Physiology of Acid-Base and Electrolyte Disorders, 5th ed., Burton David Rose & Theodore W. Post McGraw-Hill, 2001
Lees KR, MacFadyen RJ, Doig JK, Reid JL (1993). „Role of angiotensin in the extravascular system”. Journal of human hypertension 7 Suppl 2: S7–12. PMID 8230088.
Weir MR, Dzau VJ (2000). „The renin-angiotensin-aldosterone system: a specific target for hypertension management”. Am. J. Hypertens. 12 (12 Pt 3): 205S–213S. DOI:10.1016/S0895-7061(99)00103-X. PMID 10619573.
Berry C, Touyz R, Dominiczak AF, et al. (2002). „Angiotensin receptors: signaling, vascular pathophysiology, and interactions with ceramide”. Am. J. Physiol. Heart Circ. Physiol. 281 (6): H2337–65. PMID 11709400.
Sernia C (2002). „A critical appraisal of the intrinsic pancreatic angiotensin-generating system”. JOP 2 (1): 50-5. PMID 11862023.
Varagic J, Frohlich ED (2003). „Local cardiac renin-angiotensin system: hypertension and cardiac failure”. J. Mol. Cell. Cardiol. 34 (11): 1435-42. DOI:10.1006/jmcc.2002.2075. PMID 12431442.
Wolf G (2006). „Role of reactive oxygen species in angiotensin II-mediated renal growth, differentiation, and apoptosis”. Antioxid. Redox Signal. 7 (9-10): 1337-45. DOI:10.1089/ars.2005.7.1337. PMID 16115039.
Cazaubon S, Deshayes F, Couraud PO, Nahmias C (2006). „[Endothelin-1, angiotensin II and cancer]”. Med Sci (Paris) 22 (4): 416-22. PMID 16597412.
Ariza AC, Bobadilla NA, Halhali A (2007). „[Endothelin 1 and angiotensin II in preeeclampsia]”. Rev. Invest. Clin. 59 (1): 48-56. PMID 17569300.

Spoljašnje veze

Redoslijed baza u molekulu angiotenzinogena
http://www.ncbi.nlm.nih.gov/UniGene/clust.cgi?ORG=Hs&CID=19383

Peptidi: Neuropeptidi

Hormoni

vidi hormoni

Opioidni peptidi

Dinorfin	Veliki dinorfin • Dinorfin A • Dinorfin B
Endorfin	Alfa-endorfin • Beta-endorfin • Gama-endorfin • α-neo-endorfin • β-neo-endorfin
Enkefalin	Met-enkefalin • Leu-enkefalin
Drugi	Adrenorfin • Amidorfin • Nociceptin • Opiorfin

Drugi neuropeptidi

Kinini	Bradikinin Tahikinini: sisari (Supstanca P, Neurokinin A, Neurokinin B) • vodozemaci (Kasinin, Fisalaemin)
Neuromedini	B • N • S • U
Drugi	Angiotenzin • Bombezin • Peptid srodan kalcitoninu • Karnozin • Kokainom i amfetaminom regulisani transkript • Peptid indukovanja delta sna • FMRF amid • Galanin • Galaninu sličan peptid • Peptid oslobađanja gastrina • Neuropeptid S • Neuropeptid Y • Neurofizini • Neurotenzin • Pankreatični polipeptid • Aktivirajući peptid hipofizne adenilat ciklaze • RVD-Hpα • VGF

B trdu: peptidi (nrpl/grfl/cytl/horl), receptori (lgic, enzr, gprc, igsr, intg, nrpr/grfr/cytr), itra (adap, gbpr, mapk), calc, lipd, signalni putevi (hedp, wntp, tgfp+mapp, notp, jakp, fsap, hipp, tlrp)