Интегрин бета-4

Интегрин бета-4
PDB прорисовано на основе 1qg3.
Доступные структуры
PDB	Поиск ортологов: PDBe, RCSB
Список идентификаторов PDB 1QG3, 2YRZ, 3F7P, 3F7Q, 3F7R, 3FQ4, 3FSO, 3H6A
Идентификаторы
Символ	ITGB4 ; CD104
Внешние ID	OMIM: 147557 MGI: 96613 HomoloGene: 179 GeneCards: Ген ITGB4
Генная онтология Функция • G-protein coupled receptor binding • receptor activity • protein binding Компонент клетки • basement membrane • plasma membrane • integrin complex • basal plasma membrane • cell surface • hemidesmosome • cell leading edge • receptor complex • extracellular vesicular exosome Биологический процесс • autophagy • cell adhesion • cell-matrix adhesion • integrin-mediated signaling pathway • multicellular organismal development • response to wounding • extracellular matrix organization • hemidesmosome assembly • cell junction assembly • filopodium assembly • cell motility Источники: Amigo / QuickGO
Профиль экспрессии РНК
Больше информации
Ортологи
Вид	Человек	Мышь
Entrez	3691	192897
Ensembl	ENSG00000132470	ENSMUSG00000020758
UniProt	P16144	A2A863
RefSeq (мРНК)	NM_000213	NM_001005608
RefSeq (белок)	NP_000204	NP_001005608
Локус (UCSC)	Chr 17: 73.72 – 73.75 Mb	Chr 11: 115.97 – 116.01 Mb
Поиск в PubMed	Искать	Искать

Интегрин бета-4 (β4, CD104) — мембранный белок, гликопротеин из надсемейства интегринов, продукт гена ITGB4.

Функции

Интегрин альфа-6/бета-4 (α6β4) является рецептором для ламинина. Играет критическую роль в формировании гемидесмосом эпителиальных клеток. Необходим для регулирования полярности и подвижности кератиноцитов.^[1]

Структура

Интегрин бета-3 — крупный белок, состоит из 1795 аминокислот, молекулярная масса белковой части — 202,2 кДа. N-концевой участок (683 аминокислоты) является внеклеточным, далее расположен единственный трансмембранный фрагмент и большой (в отличие от большинства интегринов) внутриклеточный фрагмент (1089 аминокислот). Внеклеточный фрагмент включает от 1 до 5 участков N-гликозилирования. Цитозольный фрагмент содержит 4 фибронектино-подобных доменов III типа и 7 участков фосфорилирования.

Интегрин бета-4 образует гетеродимерный комплекс, связываясь с альфа-субъединицей альфа-6. Внутриклеточный фрагмент взаимодействует с COL17A1, изоформа бета-4а взаимодействует с DST. Взаимодействует с RAC1.

Тканевая специфичность

Интегрин альфа-6/бета-4 экспрессирован преимущественно в эпителии. Изоформа бета-4D представлена в толстом кишечнике и плаценте, а изоформа бета-4E — в эпидермисе, лёгких, двенадцатипёрстной кишке, сердце, селезёнке и желудке.

Патология

Нарушения гена ITGB4 приводят к летальному буллёзному эпидермолизу, наследственному аутосомальному рецессивному заболеванию, которое проявляется в поражении кожи, ногтей, слизистой и системы пищеварения и часто приводит к смертельному исходу.

Нарушения гена также приводят к генерализованному атрофическому буллёзному эпидермолизу, более лёгкой форме заболевания, которая проявляется в поражении кожи, волос и зубов, но не является летальной формой.

См.также

• Интегрины
• Кластер дифференцировки

Примечания

Библиография

• Wang L., Dong Z., Zhang Y., Miao J. The roles of integrin β4 in vascular endothelial cells (англ.) // J. Cell. Physiol.^[англ.] : journal. — 2012. — February (vol. 227, no. 2). — P. 474—478. — doi:10.1002/jcp.22769. — PMID 21465468.
• Su L., Lv X., Miao J. Integrin beta 4 in neural cells (англ.) // Neuromolecular Med.^[англ.] : journal. — 2008. — Vol. 10, no. 4. — P. 316—321. — doi:10.1007/s12017-008-8042-1. — PMID 18516507.
• Giancotti F.G. Targeting integrin beta4 for cancer and anti-angiogenic therapy (англ.) // Trends Pharmacol. Sci.^[англ.] : journal. — 2007. — October (vol. 28, no. 10). — P. 506—511. — doi:10.1016/j.tips.2007.08.004. — PMID 17822782.
• Lipscomb E.A., Mercurio A.M. Mobilization and activation of a signaling competent alpha6beta4integrin underlies its contribution to carcinoma progression (англ.) // Cancer Metastasis Rev. : journal. — 2006. — Vol. 24, no. 3. — P. 413—423. — doi:10.1007/s10555-005-5133-4. — PMID 16258729.
• Sonnenberg A., Linders C.J., Modderman P.W., et al. Integrin recognition of different cell-binding fragments of laminin (P1, E3, E8) and evidence that alpha 6 beta 1 but not alpha 6 beta 4 functions as a major receptor for fragment E8 (англ.) // J. Cell Biol.^[англ.] : journal. — 1990. — Vol. 110, no. 6. — P. 2145—2155. — doi:10.1083/jcb.110.6.2145. — PMID 1693624. — PMC 2116116.

Ссылки

• Интегрины:введение