Mioglobină

MB
Structuri disponibile PDB Căutare Ortholog: PDBe RCSB Coduri de identificare în PDB 3RGK
Identificatori
Alias	MB
Identificări externe	OMIM: 160000 MGI: 96922 HomoloGene: 3916 GeneCards: MB
Localizarea genei (om) Cro. Cromozomul uman 22[1] Bandă 22q12.3 Start 35,606,764 pb[1] Final 35,637,951 pb[1]
Modelul de exprimare ARN Mai multe date de referință pentru exprimare
Ontologia genei Funcția moleculară • oxygen binding • heme binding • metal ion binding • oxygen carrier activity Componenta celulară • exozom extracelular • citosol Procesul biologic • response to hormone • heart development • slow-twitch skeletal muscle fiber contraction • răspuns la hipoxie • enucleate erythrocyte differentiation • response to hydrogen peroxide • brown fat cell differentiation • oxygen transport • GO:0015915 transport Surse: Amigo / QuickGO
Ortologi
Specie	Om	Șoarece
Entrez	4151	17189
Ensembl	ENSG00000198125	ENSMUSG00000018893
UniProt	P02144	P04247
RefSeq (mRNA)	NM_005368 NM_203377 NM_203378 NM_001362846	NM_001164047 NM_001164048 NM_013593
RefSeq (proteine)	NP_005359 NP_976311 NP_976312 NP_001349775 NP_001369738 NP_001369739 NP_001369740 NP_001369741 NP_001369742	NP_001157519 NP_001157520 NP_038621
Localizare (UCSC)	Chr 22: 35.61 – 35.64 Mb	n/a
Căutare PubMed	[2]	[3]
Wikidata
Vedeți/Editați Om Vedeți/Editați Șoarece

Mioglobina (abreviat Mb) este o proteină prezentă în fibrele musculare scheletice și cardiace, cu rol în legarea oxigenului. Aceasta este prezentă la majoritatea vertebratelor și la aproape toate mamiferele. Mioglobina poate fi găsită în sânge doar atunci când aceasta este eliberată în urma unei leziuni musculare.

Mioglobina este o proteină globulară formată dintr-un singur lanț de 154 de aminoacizi, conținând o grupare hem înfășurat de o apoproteină. Este format din opt alfa-helixuri și un miez hidrofob. Are o greutate moleculară de 16700 daltoni, și este cel mai important pigment care transportă oxigen din țesuturile musculare. Spre deosebire de hemoglobina din sânge, mioglobina nu se leagă cooperativ de oxigen, legarea oxigenului de mioglobină nefiind afectată deci de presiunea oxigenului în țesuturile înconjurătoare. Concentrațiile mari de mioglobină din celulele musculare permit organismelor să țină respirația un timp mai îndelungat. Mamiferele marine, cum ar fi balenele și focile, prezintă o concentrație crescută de mioglobină în mușchi.

Mioglobina a fost prima proteină ​​a cărei structură tri-dimensională a fost dezvăluită. În 1958, John Kendrew și asociații au determinat cu succes structura mioglobinei folosind cristalografie cu raze X de înaltă rezoluție. Pentru această descoperire, John Kendrew a primit în 1962 Premiul Nobel pentru Chimie împreună cu Max Perutz. În ciuda faptului că este una din cele mai studiate proteine în biologie, funcția propriu-zisă fiziologică nu a fost încă definitiv stabilită: șoarecii modificați genetic astfel încât să nu prezinte mioglobină sunt viabili, dar au arătat o reducere de 30% a funcției sistolice. Ei s-au adaptat la acest deficit prin mecanism hipoxic și vasodilatație crescută.

Vezi și

• Hematocrit
• Metabolismul fierului (uman)

Bibliografie

Legături externe