Subunidade gama da ATP sintase

ATP synthase
Subunidade gama da ATP sintase
Estrutura da F1-ATPase.[1]
Indicadores
Símbolo ATP-synt
Pfam PF00231
InterPro IPR000131
PROSITE PDOC00138
SCOP 1bmf

A subunidade gama do complexo F1 da ATP sintase é um polipeptídeo que juntamente com outras subunidades proteicas constituem a ATP sintase, a enzima que fornece energia para o funcionamento das células. Forma o eixo central que liga o motor rotativo Fo ao centro catalítico F1. As F-ATP sintases (também conhecidas como F1Fo-ATPase, ou ATPase de dois setores transportador de H(+)) são compostas por dois complexos ligados: o complexo F1 ATPase é o centro catalítico e é composto por 5 subunidades (alfa, beta, gama, delta, épsilon), enquanto que o complexo Fo ATPase é um canal de protões transmembranar composto pelo menos por 3 subunidades (A-C), nove nas mitocôndrias (A-G, F6, F8).

A subunidade gama da ATP sintase humana está codificada no gene ATP5C1.

Interações moleculares

Tanto os complexos F1 como os Fo são motores rotativos agrupados em pares dispostos em direções opostas. No complexo F, a subunidade gama central forma a parte que roda no interior do cilindro composto pelas unidades alfa(3)beta(3), enquanto que no complexo Fo, as subunidades C, em forma de anel, formam a parte rotativa. Os dois motores rotacionais rodam em sentidos opostos, mas o motor rotativo Fo é geralmente mais potente, usando a força do gradiente de protões para empurrar o rotor F1 ao contrário de modo a conduzir a síntese de ATP.[2] Estas ATPases podem também funcionar de forma inversa de modo a hidrolisar ATP para criar um gradiente de protões.

A subunidade gama do coplexo F1 da ATPase forma o eixo central que liga o rotor Fo ao centro catalítico F1. A subunidade gama funciona como motor rotativo dentro do cilindro formado pelas subunidades alpha(3)beta(3) no complexo F1.[3] Em termos evolutivos, mais bem conservada região da subunidade gama é a extremidade C-terminal, que parece ter um papel importante na montagem das cadeias polipeptídicas e na catálise.[4]

Referências

  1. ↑ Abrahams JP, Leslie AG, Lutter R, Walker JE (1994). «Structure at 2.8 A resolution of F1-ATPase from bovine heart mitochondria». Nature. 370 (6491): 621–8. PMID 8065448. doi:10.1038/370621a0  !CS1 manut: Nomes múltiplos: lista de autores (link)
  2. ↑ Itoh H, Yoshida M, Yasuda R, Noji H, Kinosita K (2001). «Resolution of distinct rotational substeps by submillisecond kinetic analysis of F1-ATPase». Nature. 410 (6831): 898–904. PMID 11309608. doi:10.1038/35073513  !CS1 manut: Nomes múltiplos: lista de autores (link)
  3. ↑ Junge W, Feniouk BA (2005). «Regulation of the F0F1-ATP synthase: the conformation of subunit epsilon might be determined by directionality of subunit gamma rotation». FEBS Lett. 579 (23): 5114–5118. PMID 16154570. doi:10.1016/j.febslet.2005.08.030 
  4. ↑ Miki J., Maeda M., Mukohata Y., Futai M. «ATP synthase gamma subunit signature». PROSITE documentation (em inglês). Consultado em 11 de janeiro de 2014  !CS1 manut: Nomes múltiplos: lista de autores (link)