Phosphorylation

La phosphorylation est l'addition d'un groupe phosphate (un phosphoryl PO₃²⁻ plus précisément) qui est transféré à une protéine ou à une petite molécule, tel le glucose, l'adénine ou les glycérolipides. Son rôle prééminent en biochimie est le sujet de très nombreuses recherches (la base de données MEDLINE signale plus de 100 000 articles sur ce sujet, pour la plupart concernant la phosphorylation des protéines).

Phosphorylation des protéines

Fonction

Chez les eucaryotes, la phosphorylation des protéines est l'un des mécanismes de régulation le plus important et le plus fréquent. De nombreux enzymes et récepteurs sont mis en position "actif" ou "non-actif" par une phosphorylation ou une déphosphorylation. La phosphorylation est catalysée par diverses protéine kinases et autres Phosphotransférases , alors que les phosphatases se chargent de déphosphoryler. Les kinases et phosphatases sont en général régulées par des signaux extérieurs, comme les hormones, cytokines et autres facteurs de croissance ainsi que par les variations de calcium intracellulaire.

Un exemple qui peut servir à illustrer l'antagonisme entre phosphatases et kinases est celui donné par l'équilibre entre la dégradation du glycogène (glycogénolyse) et sa synthèse (glycogénogenèse). Cet équilibre est régulé par la phosphorylation/déphosphorylation des enzymes glycogène phosphorylase, qui dégrade le glycogène, et glycogène synthase qui augmente la taille du glycogène en y greffant des molécules de glucose. L'état de phosphorylation de ces deux enzymes est régulé par les hormones glucagon, adrénaline et insuline.

Réseaux de signalisation

Types de phosphorylation

Les phosphorylations ont lieu sur les chaines latérales des acides aminés comportant une fonction alcool : sérine et thréonine. Une autre classe de kinase, la tyrosine kinase phosphoryle les protéines au niveau des tyrosines. Des phosphorylations au niveau des histidines et aspartates (acides aspartiques) sont rencontrées dans les organismes procaryotes. (Voir palette pour un aperçu complet des différents types existants).

Autres sortes

L'ATP, l'intermédiaire « riche en énergie » des cellules, est synthétisé dans les mitochondries par addition d'un troisième groupement phosphate à l'ADP au cours de la phosphorylation oxydative. L'ATP est également synthétisé au niveau de la phosphorylation du substrat au cours de la glycolyse.

Dans les cellules photosynthétiques, l'ATP est produit au niveau du chloroplaste après captage de l'énergie solaire par les photosystèmes.

La phosphorylation des oses prévient leur sortie de la cellule, car le transporteur n'a alors plus d'affinité pour eux. Cette phosphorylation est la première étape de la glycolyse et, de manière plus générale, de leur catabolisme.

Phosphorylation pré-biotique

Le rattachement d'un groupe phosphate sur une molécule organique se rencontre dans de nombreux constituants élémentaires : les transferts d'énergie via l'adénosine triphosphate, la constitution de membrane plasmique par les phospholipides, la conservation de l'information avec la polymérisation de l'ARN et de l'ADN… En amont, le mécanisme suivant lequel ce rattachement a pu être réalisé en chimie prébiotique reste ouverte. Une voie possible serait la présence de diamidophosphate, qui semble former de tels composés^[1],[2].

Voir aussi

• Phosphorylation au niveau du substrat

Notes et références

v · m Expression des gènes
Introduction à la génétique	Théorie fondamentale de la biologie moléculaire ADN ARN ARNm Protéine Code génétique Biosynthèse des protéines
Transcription	Régulation de la transcription Facteurs de transcription Facteur trans Facteur cis ARN polymérase Promoteur Amplificateur Inactivateur Activation CRISPR Site d'initiation de la transcription Atténuation transcriptionnelle Régulation post-transcriptionnelle Modifications post-transcriptionnelles Édition Épissage Épissage alternatif Polyadénylation Dégradation des ARNm non-sens Interférence par ARN Micro-ARN
Traduction	Régulation de la traduction Facteurs d'initiation PABP Ribosome ARNt IRES Coiffe Régulation post-traductionnelle Modifications post-traductionnelles (ajout de groupe fonctionnels, peptidiques, modifications structurelles ou chimiques ; par exemple : phosphorylation) Protéolyse
Contrôle épigénétique	Extinction de gène CRISPRoff et CRISPRon Méthylation de l'ADN Code des Histones Gène Hox Gène soumis à empreinte

v · m Transférases:Phosphotransférases/kinases (EC 2.7)
2.7.1: Récepteur OH	Hexo- Gluco- Fructo- Hepatic Galacto- Phosphofructokinase-1 isomères de forme hépatique musculaire plaquettaire Phosphofructokinase-2 Riboflavine Shikimate Thymidine ADP-thymidine NAD+ Glycérol Pantothénate Mévalonate Pyruvate Deoxycytidine PFP Diacylglycerol Phosphoinositide 3 Class I PI 3 Class II PI 3 Sphingosine Glucose-1,6-bisphosphate synthase
2.7.2: Récepteur COOH	Phosphoglycérate Aspartate
2.7.3: Récepteur N	Créatine
2.7.4: RécepteurPO4	Phosphomévalonate Adénylate Nucléoside-diphosphate
2.7.6: P2O7	Ribose-phosphate diphosphokinase Thiamine pyrophosphokinase
2.7.7: nucléotidyl-	Polymérase ADN polymérase ADN polymérase ADN-dépendante : ADN polymérase I ADN polymérase II ADN polymerase III (holoenzyme) Transcriptase inverse Télomérase ADN nucléotidylexotransférase/Terminal déoxynucléotidyl transférase ARN nucléotidyltransférase ARN polymérase/DNA-directed ARN polymerase : ARN polymérase I ARN polymérase II ARN polymérase III ARN polymérase IV Primase ARN polymérase ARN-dépendante PNPase Autres Recombinase Intégrase ARNse PH UDP-glucose pyrophosphorylase Galactose-1-phosphate uridylyltransferase Transposase
2.7.8: autre phos.	N-acétylglucosamine-1-phosphate transférase
2.7.10-11 : protéine kinase	Tyrosine k. Tyrosine kinase de Bruton Sérine/thréonine-specifique
2.7.12: kinases à double spécificité	Dual-specificity kinase Mitogen-activated protein kinase kinase
2.7.13 protéine-histidine k.	Protein-histidine pros-kinase Protein-histidine tele-kinase Histidine kinase

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