Glutathionperoxidase

Glutathionperoxidase 1
Glutathionperoxidase 1
Bänder- und Oberflächenmodell nach PDB 2F8A

Vorhandene Strukturdaten: 2f8a

Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur 201 AS; 21,9 kDa
Sekundär- bis Quartärstruktur Homotetramer
Bezeichner
Gen-Namen GPX1 ; GSHPX-1
Externe IDs
  • OMIM: 138320
  • UniProt: P07203
  • CAS-Nummer: 9013-66-5
Enzymklassifikation
EC, Kategorie 1.11.1.9, Oxidoreduktase
Reaktionsart Redoxreaktion
Substrat 2 Glutathion + H2O2
Produkte Glutathiondisulfid + 2 H2O
Vorkommen
Homologie-Familie Thioredoxin
Übergeordnetes Taxon Lebewesen

Die Glutathionperoxidasen katalysieren die Glutathion-abhängige Reduktion von organischen Peroxiden und Wasserstoffperoxid. Im katalytischen Zentrum tragen sie L-Selenocystein, ein Derivat des L-Serins bzw. des L-Cysteins. Auch die Phospholipidhydroperoxid-Glutathionperoxidase gehört zur Familie der Glutathionperoxidasen.

Besondere Bedeutung erlangen Glutathion-Peroxidasen als Bestandteil der zellulären Abwehr gegen die Folgen von oxidativem Stress. Störungen in der Funktion solcher Selenoproteine gehen mit Mangelsyndromen wie der Keshan- und Kaschin-Beck-Krankheit einher und mögen eine Rolle bei der Tumorentstehung, bei der Atherosklerose und – in Konjugation mit 4-Hydroxynonenalen – bei neurodegenerativen Erkrankungen spielen.[1]

Katalysierte Reaktion

Die Reaktion lässt sich grob in folgende Einzelschritte unterteilen:

Enzym-Selenocystein-SeH + H2O2 ⟶ {\displaystyle {\ce {->}}} Enzym-Selenocystein-SeOH + H2O

Enzym-Selenocystein-SeOH + GSH ⟶ {\displaystyle {\ce {->}}} GS-Se-Selenocystein-Enzym + H2O

GS-Se-Selenocystein-Enzym + GSH ⟶ {\displaystyle {\ce {->}}} Enzym-Selenocystein-SeH + GSSG

Als Gesamtreaktion ergibt sich also:

2 GSH + H2O2 ⟶ {\displaystyle {\ce {->}}} 2 H2O + GSSG

Das bei der Reaktion entstandene Glutathiondisulfid (GSSG) wird durch das Enzym Glutathiondisulfid-Reduktase mittels NADPH/H+ als Reduktionsmittel wieder zu zwei Molekülen Glutathion regeneriert.

Weblinks

Wikibooks: Biochemie und Pathobiochemie: Glutathion-Stoffwechsel – Lern- und Lehrmaterialien

Einzelnachweise

  1. ↑ K. Aoyama, K. Matsubara, S. Kobayashi: Aging and oxidative stress in progressive supranuclear palsy. In: Eur J Neurol. 13(1), Jan 2006, S. 89–92. (engl.)